Интегрированный урок (биология + химия) по теме "Белки"

“Нельзя питать надежду на то, что когда-либо мы сумеем искусственно производить органические вещества”.

Берцелиус (1844)

Цели и задачи:

• Расширить знания учащихся о природных высокомолекулярных веществах – белках.
• Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки.
• Сформировать представление о связи между строением, свойствами и применением белков через лабораторный эксперимент.

Тип занятия: урок усвоения новых знаний.

Форма проведения занятия: урок-лекция с элементами лабораторного пpaктикума и медиа-технологий.

Оборудование и материалы: таблицы “Функции белков”, модель молекулы белка (бусы – первичная структура, спирально закрученный телефонный шнур – вторичная структура), карточки с названиями аминокислот (аланин, глицин, цистеин), цветные карандаши, персональный компьютер, медиа-проектор, презентация (слайд-шоу), химические реактивы: растворы гидроксида натрия, сульфата меди, азотной кислоты; химическая посуда, спиртовки, держатели для пробирок, выставка дополнительной литературы.

Оформление доски: тема, эпиграф и план урока.

План урока:

1. Введение.
2. История исследования белка.
3. Аминокислоты – основа белка.
4. Структура белковых молекул.
5. Химические свойства белка (лабораторный опыт).
6. Биологическое разнообразие и значение белков.
7. Функции белков (демонстрационный опыт).
8. Повторение и выводы.

На перемене выставка дополнительной литературы о белках.

ХОД УРОКА

Учитель биологии. (слайд 1) “Жизнь есть способ существования белковых тел” – этими словами Ф. Энгельса можно начать наш урок, тема которого “Белки”. Основная цель – проследить взаимосвязь строения белка с его свойствами и функциями. Эта тема изучается как в курсе биологии, так и химии, поэтому мы и проводим сегодня интегрированный урок. Работать мы будем согласно плану, который вы видите на доске. Для того, чтоб наш урок проходил более динамично, мы подготовили и раздали каждому из вас опopные карточки-конспекты, с которыми вы будете работать в течении урока, а потом вклеите их в тетради.
Белки называют также протеинами от греческого “protos” – первый, главный. Этим названием подчеркивается первостепенное значение белков для живых организмов (слайд 2). В протоплазме и ядре клеток их содержание достигает 10–20 %. На слайде видно, что за исключением неорганических веществ, белки занимают ведущее место. Другими словами белки – основной структурный компонент живых организмов. Например, волосы, сосуды, оболочки, ногти состоят пpaктически полностью из белков.

Учитель химии. Что же представляют из себя белки в химическом смысле? Еще к началу XIX века было установлено, что все белковые молекулы имеют большую молекулярную массу и состоят из атомов углерода, водорода, кислорода, азота, и серы (слайд 3).
Основоположником исследований строения белка является немецкий химик Эмиль Фишер, применивший для этого реакцию гидролиза. Он показал, что при гидролизе белков образуется смесь, состоящая из 20 различных аминокислот (слайд 4). На слайде приведены их тривиальные названия и показано химическое строение некоторых из них. В ваших конспектах вы так же найдете структурные формулы этих аминокислот, но некоторые из них не названы. Итак, вместо точек напишите названия аминокислот по международной номенклатуре, кто справится с заданием поднимает руку. (Задание в опopном конспекте)

Задание 1: Вместо точек напишите названия веществ по международной номенклатуре.

серин (сер)

2-амино-3-гидрокси-пропановая кислота

глицин (гли)

……………………………………….

цистенин (цис)

2-амино-3-тио-пропановая кислота

тирозин (тир)

2-амино-3-фенил-пропановая кислота

валин (вал)

……………………………………….

лейцин (лей)

……………………………………….

Ответы:

глицин (2-амино-этановая кислота)

валин (2-амино-3-метил-бутановая кислота)

лейцин (2-амино-4-метил-пентановая кислота)

Обратите внимание, что кроме карбоксильных и аминогрупп в состав аминокислот могут входить и другие функциональные группы, такие как гидрокси- (–OH), тио- (–SH) группы, а так же ароматические фрагменты.
При внимательном рассмотрении формул аминокислот, можно заметить, что все они содержат одинаковый фрагмент – аминогруппа находится у второго атома углерода, т.е. это 2-аминокислоты. Отличие между ними состоит в строении радикала, связанным с этим фрагментом. Поэтому аминокислоты, входящие в состав белков можно выразить одной общей формулой (слайд 5). Радикал R связанный с фрагментом 2-аминокислоты (слайд 6).
Для объяснения строения белковых молекул Э. Фишер выдвигает полипептидную теорию, согласно которой аминокислотные остатки в белках связаны так называемыми пептидными связями (слайд 7). На слайде показан синтез простейшего белка – дипептида (т.е. состоящего всего из двух аминокислотных остатков). Обратная реакция – взаимодействие пептида с водой, т.е. гидролиз. Видно, что при гидролизе мы получаем исходные молекулы аминокислот (слайд 7).
В ваших конспектах так же имеется пример образования белка состоящего из трех фрагментов аминокислот, другими словами трипептида:

В общем виде для полипептида:

R₁, R₂, R₃ ... – одинаковые или разные радикалы.

Итак, белок это полимерная макромолекула, построенная их аминокислотных остатков и имеющая очень сложную структуру.

Учитель биологии: Действительно, в белковой молекуле можно выделить первичную, вторичную, третичную и даже четвертичную структуры.
Первичная структура – порядок чередования аминокислотных фрагментов в полипептидной цепи, определяемой генотипом (слайд 8). Эта последовательность очень строгая и замена хотя бы одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка, а в некоторых случаях происходит потеря их биологических свойств. Поэтому, искусственно синтезированные полипептидные цепочки зачастую не обладают природными биологическими свойствами.
Например, такое заболевание как серповидноклеточная анемия (демонстрация рисунка) связано с изменением формы эритроцита и невозможностью нормального трaнcпорта кислорода. Причина же – одна единственная ошибка, когда из 146 аминокислотных фрагментов этого белка один – глутаминовая кислота заменяется на другой – валин.
Многообразие белков можно объяснить пpaктически безграничными возможностями перестановок остатков аминокислот относительно друг друга.

Задание 2. Составьте формулы всех возможных трипептидов из остатков глицина (гли), аланина (ала) и цистеина (цис):

1.   гли-ала-цис 2. ___________ 3. ___________

4. ____________ 5. ____________ 6. ____________

7. ____________ 8. ____________ 9. ____________

Трое учащихся с табличками на которых написаны названия аминокислот выстраиваются в произвольной последовательности. Остальные учащиеся записывают в тетради названия полученного трипептида, например, ГЛИ-АЛА-ЦИС. Далее учащиеся меняются местами и составляют все возможные варианты.

– Таким образом, даже из 3 аминокислот мы получили шесть белковых молекул. А в общем случае число возможных вариантов будет
P_n = 1^. 2 ^. 3…^. n = n! И для Р₁₀ = 6328800 изомеров, т.е. любой живой организм будет полностью индивидуален по структуре белковых молекул.
Наиболее ярким примером огромного многообразия белковых молекул является любопытный расчет индийского ученого Синга. Он взял белок с молекулярной массой 34000. И если даже его состав будут входить не все 20, а только 12 аминокислот, то число возможных изомеров будет равно 10³⁰⁰. Чтобы ощуить всю громадность этой цифры представим 10³⁰⁰ однокопеечных монет. Такая груда весит соответственно 10³⁰⁰ грамм, а масса земного шара лишь 10²⁷ грамм. Т.е. это равно по массе 10²⁷³ планет Земля.

Задание 3 (домашнее): Рассчитайте количество аминокислотных остатков в белках учитывая, что средняя молекулярная масса аминокислоты равна 110.

• Инсулин ~ .… аминокислотных остатков, масса – 5700
• Альбумин ~ .… аминокислотных остатков, масса – 36000
• Гемоглобин ~ .… аминокислотных остатков, масса – 65000

Учитель химии. Можно предположить, что полипептидная цепь, должна иметь линейное строение (демонстрируются бусы). В действительности же строго линейная структура хаpaктерна лишь для ограниченного числа белков (например, фиброин – белок натурального шелка). Подавляющее число белковых молекул свернуты в виде правильной винтовой спирали. Такая прострaнcтвенная структура полипептидной цепи называется вторичной структурой белка (слайд 9). Белковая спираль сохраняет свою форму благодаря образованию большого числа водородных связей между группами NH и CO, находящихся на соседних витках спирали.
Найдите в ваших конспектах задание 4 в котором требуется объяснить, почему между этими группами происходит образование водородных связей.

Задание 4. Укажите смещение общих электронных пар для всех ковалентных связей и заряды, возникающие на атомах N, H, C и O.

> N – H O = C <

Кто покажет выполнение задания у доски?

Вторичная структура белка так же не сохраняет в прострaнcтве линейную форму, поскольку радикалы аминокислотных остатков содержат различные полярные функциональные группы: –NH₂, –ОН и –СООН. Взаимодействие между этими группами приводит к скручиванию белковой спирали в глобулы и данная прострaнcтвенная конфигурация называется третичной структурой белка (слайд 10). Третичную структуру белка определяют следующие типы связи:

– водородные связи;
– ионное связывание;
– дисульфидные мостики –S-S– (возникают при взаимодействии тиогрупп) .

Учитель биологии. Ребята! У каждого из вас свой тип волос: у кого-то прямые, у кого-то вьющиеся. В чем же причина? Оказывается, виной всему являются дисульфидные мостики. (Учитель на доске изображает фрагменты молекул кератина с –S-S– фрагментами). На разрушении и образовании новых дисульфидных мостиков основана химическая завивка. Исходные дисульфидные мостики разрушаются при помощи пероксида водорода. Волосу придают нужную форму, причем участки –S• смещаются. При помощи тиоглколевой кислоты прическу закрепляют, поскольку при этом дисульфидные мостики восстанавливаются.
Но даже такая сложная химическая организация молекул белка не является конечной. Есть еще более сложная структура – четвертичная (слайд 11). Она определяется соединением нескольких белковых молекул в сложный комплекс, часто с комплексообразователем. Например, 4 молекулы белка с катионом железа (II) образуют всем известный гемоглобин (демонстрация рисунка). В растительном мире яркий пример – хлорофилл.

Учитель химии. Вторичная, третичная и четвертичная структуры белка поддерживаются в основном слабыми химическими связями (это водородные и ионные). Под влиянием некоторых внешних воздействий эти связи, стабилизирующие макромолекулу, рвутся и структура белка, а следовательно и его свойства, изменяются. Процесс утраты белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией. Если внешнее воздействие недостаточно активно, то белковая молекула может принять исходную форму – происходит ренатурация белка (слайд 12).
Давайте рассмотрим факторы, которые вызывают необратимую денатурацию белка:

(Учитель химии проводит демонстрационные опыты)

а) Нагревание.

Учитель химии нагревает в пробирке в пламени спиртовки раствор белка (альбумин). Раствор белка сворачивается, приобретая белое окрашивание. Учащиеся в своих опopных конспектах отмечают при помощи цветных карандашей наблюдаемые изменения и дополняют указанную схему:

Учитель биологии: данный процесс имеет и биологическое значение – например, если человек ошпаривается или обжигается, то его кожа белеет. Похожий процесс мы наблюдаем при жарке яиц. А при тепловом ударе происходит денатурация белков крови, что приводит к головокружению и потере сознания.

б) Сильные неорганические кислоты и щелочи.

Учитель химии добавляет в пробирку с раствором белка (альбумин) концентрированную соляную кислоту. Раствор белка сворачивается, приобретая белое окрашивание. Учащиеся продолжают оформлять опopные конспекты отмечая наблюдаемые изменения:

Учитель биологии: Подобную химическую реакцию мы можем наблюдать в пищеварительной системе человека, когда соляная кислота активно участвует в сворачивании белков. Кроме того, из правил техники безопасности вам хорошо известно, что особую осторожность следует соблюдать при работе с сильными кислотами и основаниями, поскольку они вызывают химические ожоги.

в) Некоторые активные органические вещества.

Учитель химии добавляет в пробирку с раствором белка (альбумин) этиловый спирт. Раствор белка сворачивается, приобретая белое окрашивание. Учащиеся продолжают оформлять опopные конспекты отмечая наблюдаемые изменения:

 

Учитель биологии: Биологическое значение влияния спирта и других активных веществ на белковые структуры живых организмов очевидно. Пагубное воздействие этилового спирта связано именно с денатурацией важнейших для организма белков.

г) Соли (катионы) тяжелых металлов.

Учитель химии добавляет в пробирку с раствором белка (альбумин) раствор сульфата меди (II). Раствор белка сворачивается, приобретая белое окрашивание. Учащиеся продолжают оформлять опopные конспекты отмечая наблюдаемые изменения.

– В то же самое время соли (катионы) легких металлов (Na, К, Са, Мg) – не вызывают денатурацию белка: проводится тот же самый опыт, но с раствором хлорида натрия – изменений не происходит. Причина такого отличия в большей химическая активности катионов тяжелых металлов. Так, Cu²⁺ проявляет слабовыраженные окислительные свойства и является хорошим комплексообразователем. Для катионов щелочных и щелочноземельных металлов такие свойства не хаpaктерны.

Учитель биологии: Влияние на организм тяжелых металлов – актуальная экологическая проблема. Наиболее сильному воздействию подвержены жители мегаполисов с связи с повышенным антропогенным загрязнением этими металлами. Типичный пример: – тетраэтилсвинец, который добавляется в бензины для повышения их октанового числа.
Кроме того, есть ряд других факторов, вызывающих денатурацию белков, это различные виды излучения, в том числе радиоактивное и ультрафиолетовое.

Учитель химии: Продолжая знакомство с химическими свойствами белков нельзя обойти вниманием две качественные реакции, которые применяют для распознавания белковых веществ в животных и растительных объектах. Традиционно их называют цветными реакциями белков. Рассмотрим цветные реакции на примере молочного белка – казеина.

(Учитель химии проводит демонстрационные реакции)

а) Биуретовая реакция. К исследуемому раствору приливают NaOH и по каплям добавляют раствор СuSO₄. Хаpaктерная фиолетовая или красно-фиолетовая окраска появляется в том случае, если вещество содержит пептидные связи. Наличие пептидных связей как раз хаpaктерно только для белковых молекул.

Учащиеся в своих опopных конспектах отмечают при помощи цветных карандашей наблюдаемые изменения и дополняют указанную схему:

б). Ксантопротеиновая реакция. К исследуемому раствору приливают HNO₃, для ускорения реакции несильно нагревают. Хаpaктерное желтое окрашивание появляется в том случае, если белки содержат в своем составе ароматические фрагменты – происходит их нитрование. Имея сложную структуру, большинство белков, как правило, содержат ароматические кольца.

Учащиеся в своих опopных конспектах так же отмечают наблюдаемые изменения и дополняют указанную схему:

На этом завершается первый урок. Учителя напоминают о выставке дополнительной научной литературы, медиа-пособий по данной теме которую учащиеся могут посмотреть на перемене.

Лабораторный опыт “Определение белка в различных материалах”

Каждой группе я раздаю карточки с заданием, вы проводите реакции, наблюдения отображаете на рисунках и рассказываете нам о своих выводах.

Учитель биологии. Значение белка и функции белка

Учитель химии. Лабораторный опыт “Действие фермента каталазы”.

Цель: доказать присутствие ферментов в животных и растительных клетках.

Фермент каталаза катализирует расщепление токсичной перекиси водорода которая непрерывно образуется в клетке в процессе жизнедеятельности. Активность этого фермента очень высока: даже при 0 °С – 1 молекула каталазы разлагает до 40 000 молекул Н₂О₂ в секунду.
Найдите в карточках задание 6 и напишите уравнение реакции разложения перекиси водорода:
Я приливаю по 1 мл Н₂О₂ в пробирки с сырой и вареной печенью, сырым и вареным картофелем. Внесите ваши наблюдения в таблицу, сделайте вывод.
В конце закрепление прострaнcтвенной структуры белков (слайд 12) и модели молекул белков (слайд 13).

Устные вопросы в конце урока

1. На рубашке осталось пятно от мясного соуса. Почему даже после ее кипячения с биопорошком пятно осталось?

2. Почему свежие пятна крови на одежде нельзя отстирывать в горячей воде?

3. Почему при массовом выпадении и хрупкости волос врачи-косметологи прописывают принимать серусодержащие препараты?

4. Почему при применении препаратов для химической завивки особенно тщательно рекомендуют защищать ногти, в то время как этот состав довольно длительное время взаимодействует с кожей головы, не причиняя особого вреда?

5. Подумайте, почему, для того чтобы получить вкусный бульон, мясо кладут в холодную воду, а для вкусного мяса его опускают в кипяток?

6. Подумайте, почему мясной суп полезней для растущего организма, чем овощной?

7. Почему молоко сворачивается естественным образом при долгом хранении в теплом месте?

8. Почему в инструкции к стиральным порошкам с биологически активными добавками пишут, что эти средства не рекомендуется применять для стирки изделий их натуральной шерсти?

Приложение 1

Приложение 2